Asinsrites sistēma veic transporta funkciju visu siltasiņu dzīvnieku organismā, piegādājot audiem barības vielas un skābekli. Skābekļa un oglekļa dioksīda transportēšana tiek veikta, pateicoties sarkanajām asins šūnām, kas ietver svarīgu vielu - hemoglobīnu. Šajā rakstā mēs apskatīsim hemoglobīna veidus un savienojumus.
Kas ir hemoglobīns
Hemoglobīns ir sarkano asins šūnu sastāvdaļa, kas pieder pie olb altumvielu grupas. Tas sastāv no 96% globīna proteīna vielas un 4% no vielas ar 2-valentā dzelzs atomu - hēmu. 1 eritrocīta šūnā tas satur apmēram 280 miljonus molekulu, kas veido sarkano asins krāsu.
Galvenā hemoglobīna īpašība ir dzelzs spēja piesaistīt un atbrīvot gāzes, veidojot skābekļa kustību no plaušām uz audiem un oglekļa dioksīda kustību no audiem uz plaušām. Tādējādi tā loma gāzu apmaiņas procesā organismā ir neaizstājama.
Cilvēka asins hemoglobīna struktūra un veidi
Dažādās cilvēka attīstības stadijāshemoglobīna sastāvs atšķiras ar polipeptīdu ķēžu struktūru. Atkarībā no tā, kuras polipeptīdu ķēdes satur hemoglobīna struktūra, hemoglobīna veidi cilvēkiem ir šādi:
- Pieaugušo hemoglobīns (HbA) pieaugušajiem sastopams dominējošā daudzumā (apmēram 98–99% no kopējā asiņu daudzuma). HbA sastāv no 2 un 2 polipeptīdu ķēdēm. Katrā no aminoskābju spirālēm ir hēma komponents ar atomu, kas atbild par afinitāti pret skābekļa molekulu. HbA ir mazāka skābekļa afinitāte nekā citiem hemoglobīna veidiem, taču tajā pašā laikā tas ir izturīgāks pret pH un t svārstībām.
- Auglis (HbF) tiek sintezēts auglim dzemdē, sākot no 6-7 grūtniecības nedēļām, kam seko tā aizstāšana ar HbA. Jau no 1. dzīves mēneša HbF sintēze palēninās, palielinās kopējais asins tilpums un palielinās HbA sintēze, kas līdz bērna dzīves trīs gadu vecumam sasniedz pieauguša cilvēka asins sastāva procentuālo daudzumu. Augļa hemoglobīns atšķiras no pieaugušā globīna ķēžu sastāva, ķēdes vietā šeit ir spirāles veids. HbF, salīdzinot ar HbA, ir mazāk izturīgs pret asins pH izmaiņām un ķermeņa temperatūras svārstībām.
- Embrionālais (HbE). Elpošanas olb altumvielas primārā forma tiek ražota embrijā pat pirms placentas veidošanās (jau pirmajā grūtniecības nedēļā) un ilgst līdz 6-7 nedēļām. Struktūra izceļas ar ķēžu un ζ veidu klātbūtni.
Hemoglobīna patoloģiskie veidi
Dažos gadījumos reibumāģenētiski defekti rodas hemoglobīna šūnu patoloģiska sintēze. Patoloģiskie hemoglobīna veidi no fizioloģiskajiem atšķiras ar polipeptīdu saišu sastāvu, pareizāk sakot, ar to mutāciju.
DNS mutācijas rezultātā eritrocītu komponentu sintēze tiek veikta nevis ar glutamīnu, bet gan ar valīna aminoskābi. Šī "rāmja" aizstāšana noved pie 2. tipa proteīna struktūras veidošanās ar "lipīgu" vietu uz virsmas, kas spēj pielāgot sava veida struktūras. Tādējādi notiek HbS molekulu polimerizācija un rezultātā smago un slikti transportēto eritrocītu sedimentācija asinsvados. Šo novirzi sauc par "sirpjveida anēmiju".
Hemoglobīna satura normas cilvēkiem
Elpošanas proteīnu struktūru saturs cilvēku asinīs var atšķirties atkarībā no dzimuma, vecuma kategorijas, dzīvesveida un dažām citām pazīmēm, piemēram, grūtniecības.
Hemoglobīna satura normālās vērtības asinīs, kas netiek uzskatītas par patoloģisku anomāliju:
- Vīrieši - 130–150 g/l.
- Sievietes - 120-140 g/l.
- Bērniem līdz gadam 100-140 g/l, un pirmajā mēnesī šīs vērtības var sasniegt pat 220 g/l sakarā ar paaugstinātu augļa hemoglobīna koncentrāciju. Bērniem no viena gada līdz 6 gadiem - 110-145 g / l, un no 6 gadu vecuma - 115-150 g / l neatkarīgi no bērna dzimuma.
- Grūtniecības laikā HbA koncentrācija samazinās līdz 110 g/l, kas tomēr netiek uzskatīta par anēmiju.
- Vecākiem cilvēkiem šī tendence tiek uzskatīta par normusamazinājums par 5 vienībām no deklarētās normas atkarībā no pacienta dzimuma.
Atbilstoši vecuma ierobežojumam atšķiras arī asins sastāvs, kas vienlaikus satur dažāda veida hemoglobīnu. Tā, piemēram, pieaugušam cilvēkam dabiskā attiecība ir 99% HbA un līdz 1% HbF. Bērniem, kas jaunāki par vienu gadu, HbF procentuālais daudzums ir ievērojami augstāks nekā pieaugušajiem, kas izskaidrojams ar sākotnēji esošās augļa hemoglobīna formas pakāpenisku sadalīšanos.
Fizioloģiskās formas
Tā kā elpceļu sarkanais pigments nepārtraukti piedalās gāzu apmaiņas procesos organismā, tā galvenā īpašība ir spēja veidot savienojumus ar dažādu gāzu molekulām. Šādu reakciju rezultātā veidojas fizioloģiski hemoglobīna tipi, kas tiek uzskatīti par normāliem.
- Oksihemoglobīns (Hb) ir savienojums ar skābekļa molekulu. Process notiek elpošanas orgānos, plaušu alveolos. Ar skābekli piesātināti sarkanie asinsķermenīši iekrāso asinis koši sarkanā krāsā, ko sauc par arteriālo un pārvietojas no plaušām uz audiem, bagātinot tos ar oksidatīviem procesiem nepieciešamo skābekli.
- Deoksihemoglobīns (HbH) - samazināts hemoglobīns veidojas brīdī, kad sarkanās šūnas audiem dod skābekli, bet vēl nav paspējušas no tiem izņemt ogļskābo gāzi.
- Karboksihemoglobīns (Hb) veidojas, kad oglekļa dioksīds tiek izvadīts no audiem un nogādāts plaušās, pabeidzot cilvēka elpošanas procesu. Karboksihemoglobīns venozajām asinīm piešķir tumšu krāsu – bordo.
Patoloģiskie savienojumi
Eritrocīti var piesaistīt ne tikai elpošanas procesā iesaistītās gāzes, bet arī citas, veidojot patoloģiskus hemoglobīna veidus, kas apdraud cilvēka veselību un pat dzīvību. Šiem savienojumiem ir zema sadalīšanās pakāpe, tāpēc tie izraisa audu skābekļa badu un nopietnus elpošanas procesa traucējumus.
- Karbhemoglobīns (HbCO) ir ārkārtīgi bīstams savienojums cilvēka asinīs, kurš ir ieelpojis oglekļa monoksīdu. Bloķē sarkano šūnu spēju nogādāt skābekli audos. Pat neliela oglekļa monoksīda koncentrācija gaisā 0,07% var būt letāla.
- Methemoglobīns (HbMet) veidojas, saindējoties ar nitrobenzola savienojumiem, kuru piemēri ir tekstilrūpniecībā plaši izmantotie sveķu, ēteru, celulozes alifātiskie šķīdinātāji. Nitrāti, mijiedarbojoties ar hemoglobīnu, pārvērš hēmā esošo 2-valento dzelzi par 3-valento dzelzi, kas arī izraisa hipoksiju.
Hemoglobīna diagnostika
Lai noteiktu globīna elpošanas struktūru koncentrāciju cilvēka asinīs, tiek veiktas kvalitatīvas un kvantitatīvās analīzes. Tiek pārbaudīts arī hemoglobīns, lai noteiktu tajā esošo dzelzs jonu daudzumu.
Galvenā kvantitatīvā metode hemoglobīna koncentrācijas noteikšanai mūsdienās ir kolorimetriskā analīze. Tas ir pētījums par bioloģiskā materiāla krāsu piesātinājumu, ja tam tiek pievienota īpaša krāsa.reaģents.
Kvalitatīvās metodes ietver asins izpēti par HbA un HbF tipu attiecības saturu tajās. Kvalitatīvā analīze ietver arī glikozilētā hemoglobīna molekulu (savienojumu ar oglekli) daudzuma noteikšanu asinīs – metodi izmanto cukura diabēta diagnosticēšanai.
Hemoglobīna koncentrācijas novirze no normas
HbA bilance var atšķirties gan zem, gan virs normas. Jebkurā gadījumā tas noved pie negatīvām sekām. Kad HbA nokrītas zem noteiktās normas, rodas patoloģisks sindroms, ko sauc par "dzelzs deficīta anēmiju". To izsaka letarģija, spēka zudums, neuzmanība. Tas negatīvi ietekmē nervu sistēmu, tas ir īpaši bīstams bērnībā, jo bieži izraisa psihomotorās attīstības aizkavēšanos.
Paaugstināts hemoglobīna līmenis nav atsevišķa slimība, bet drīzāk sindroms, kas liecina par dažādām patoloģijām, piemēram, diabētu, plaušu mazspēju, sirds slimībām, nieru slimībām, folijskābes vai B vitamīnu pārpalikumu, onkoloģiju utt.
